Ⅰ 蛋白质是什么东西呢/
定义及概述
组成蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。
蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
蛋白质是构成生命的物质基础。蛋白质的功能是构成机体细胞和组织，促进生长发育，参加机体物质代谢，形成抗体，增强免疫能力和供给热能。每克蛋白质可提供16．75焦耳的热能。
蛋白质供给量应根据不同年龄、生活及劳动环境而定。通常情况下，成人每日每公斤体重为0．8克—1克，如以摄入植物性蛋白为主，可酌情增量，一般来说，18岁—40岁成年男性，体重以60千克计算，每日蛋白质的供给量应为70克—105克；18岁—40岁的成年女性，体重以53千克计算，每日蛋白质的供给量应为60克—85克。
当膳食蛋白质来源适宜时，机体蛋白质代谢处于平衡状态，氮的摄入量与氮的排出量相等称为氮平衡（nitrogen balance）、应当供给儿童青少年较多的蛋白质，使体内有较多的储留氮，以保证生长发育。即要求氮的摄入量大于氮的排出量，达到正氮平衡。
蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料，没有蛋白质就没有生命。蛋白质是由20多种氨基酸组成，以氨基酸组成的数量和排列顺序不同，使人体中蛋白质多达10万种以上。它们的结构、功能千差万别，形成了生命的多样性和复杂性。
蛋白质的生理功能
1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。
比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。
2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。
3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。
4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。
5、维持体液的酸碱平衡。
6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。
7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。
8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。
7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。
8、胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）
9、提供热能。
蛋白质和健康
蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。
人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。
在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
蛋白质缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。未成年人：生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。蛋白质过量：蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。
必需氨基酸和非必需氨基酸
食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。
必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
蛋白质的分类
营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。3、不完全蛋白质 这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白便是不完全蛋白质。
蛋白质的作用
蛋白质是生命的物质基础：是人体内的三大组成部分(蛋白质、脂肪、碳水化合物)之一。作为人体不可缺少的营养成分约占人体组织的20％，每天约有3％的蛋白质参与新陈代谢完成人体的各种生理活动。
蛋白质的结构
蛋白质的生物活性不仅决定于蛋白质分子的一级结构，而且与其特定的空间结构密切相关。异常的蛋白质空间结构很可能导致其生物活性的降低、丧失，甚至会导致疾病，疯牛病，Alzheimer's 症等都是由于蛋白质折叠异常引起的疾病。蛋白质如何在细胞内正确地折叠？为什么这个过程有时会失败？过去四十年间关于蛋白质折叠过程的研究集中在当变性剂被缓冲液稀释后变性的蛋白质如何再重新折叠这一问题上。但是这样的体外研究与真正的细胞内情况相去甚远。强调活体细胞内的蛋白质正常折叠、异常折叠的研究，尤其是折叠催化剂、分子伴侣和大分子的参与是这一领域目前的研究热点。在功能和结构细节上阐明关于蛋白质折叠的过程将对相关疾病的预防和治疗有重要意义。
肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.
β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。
β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
常见蛋白质
纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。
球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必须胺基酸。必须胺基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必须胺基酸存量不足，就无法合 成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必须胺基酸摄取是很重要的。植物性蛋白质通常会有1-2种必须胺基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获 得足够的必须胺基酸。一块像扑克牌大小的煮熟的肉约含有30-35公克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10公克，半杯的各式豆类约含有6-8公克。所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70公克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉类，就可获得充分的蛋白质。
蛋白质也常用来说一个人——笨蛋、白痴、神经质
怎样选择蛋白质食物
蛋白质食物是人体重要的营养物质，保证优质蛋白质的补给是关系到身体健康的重要问题，怎样选用蛋白质才既经济又能保证营养呢？
首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物．根据营养学家研究，一个成年人每天通过新陈代谢大约要更新300g以上蛋白质，其中3／4来源于机体代谢中产生的氨基酸，这些氨基酸的再利用大大减少了需补给蛋白质的数量．一般地讲，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要．
其次，各种食物合理搭配是一种既经济实惠，又能有效提高蛋白质营养价值的有效方法．每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质．我国人民有食用混合食品的习惯，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显着提高营养价值．例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多．豆类蛋白质含赖氨酸较多，而含蛋氨酸较少．这两类蛋白质混合食用时，必需氨基酸相互补充，接近人体需要，营养价值大为提高．
第三，每餐食物都要有一定质和量的蛋白质．人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费．相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱．
第四，食用蛋白质要以足够的热量供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源．每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当．用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用．
帮助癌细胞的蛋白质的结构
当癌细胞快速增生时，它们好象需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。最近据一些研究人员报道，survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计提供了新的锲机。
Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏(即凋亡)的蛋白质。这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶(caspases)的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。
为了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美国加利福尼亚州的结构生物学家Joseph Noel和同事们率先认真观察了它的三维结构。他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上，并测量了X射线的偏转角度，这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。他们得到的结果指出，survivin蛋白形成一种结和，这是其它凋亡抑制物不形成的。这几位研究人员在7月份出版的《自然结构生物学》杂志中报告，survivin分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起，形成了一个被称为二聚物(dimer)的蛋白质对。研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用，那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。
生物化学家Guy Salvesen说，掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。但是他说，这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，“你几乎很难找到不重要的二聚作用区域”。他也同意两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。
食用量
摄入的蛋白质有可能会过量。 保持健康所需的蛋白质含量因人而异。
普通健康成年男性或女性每公斤（2.2 磅）体重大约需要 0.8 克蛋白质。
随着年龄的增长，合成新蛋白质的效率会降低，肌肉块（蛋白质组织）也会萎缩，而脂肪含量却保持不变甚至有所增加。 这就是为什么在老年时期肌肉看似会”变成肥肉“。
婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。
“蛋白质”在网络用语中表示的意思是“笨蛋+白痴+神经质”
食物中的蛋白质
含蛋白质多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、马奶等；畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等；禽肉，如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、驼鸟等；蛋类，如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑 蛋等及鱼、虾、蟹等；还有大豆类，包括黄豆、大青豆和黑豆等，其中以黄豆的营养价值最高，它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源；此外像芝麻、瓜子、核桃、 杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异，且其他营养素(脂肪、糖、矿物质、维生素等)含量也不相同，因此，给婴儿添加辅食时，以上食品都是可供选择的，还可以根据当地的特产，因地制宜地为小儿提供蛋白质高的食物。
蛋白质食品价格均较昂贵，家长可以利用几种廉价的食物混合在一起，提高蛋白质在身体里 的利用率，例如，单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆为64%， 若把这三种食物，按比例混合后食用，则蛋白质的利用率可达77%。
生物体内普遍存在的一种主要由 氨基酸 组成的生物大分子。它与 核酸 同为生物体最基本的物质，担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。蛋白质的基本结构单元是氨基酸，在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。
简史 1820年H.布拉孔诺发现甘氨酸和亮氨酸，这是最初被鉴定为蛋白质成分的氨基酸，以后又陆续发现了其他的氨基酸。到19世纪末已经搞清蛋白质主要是由一类相当简单的有机分子——氨基酸所组成。1902年E.菲舍尔和F.霍夫迈斯特各自独立地阐明了在蛋白质分子中将氨基酸连接在一起的化学键是肽键；1907年E.菲舍尔又成功地用化学方法连接了18个氨基酸首次合成了多肽，从而建立了作为蛋白质化学结构基础的多肽理论。对蛋白质精确的三维结构知识主要来自对蛋白质晶体的X射线衍射分析，1960 年J.C.肯德鲁首次应用X射线衍射分析技术测定了肌红蛋白的晶体结构 ，这是第一个被阐明了三维结构的蛋白质。中国科学工作者在1965年用化学合成法全合成了结晶牛胰岛素，首次实现了蛋白质的人工合成；在1969～1973年期间，先后在2.5埃和1.8埃分辨率水平测定了猪胰岛素的晶体结构，这是中国阐明的第一个蛋白质的三维结构。
分类 在蛋白质研究的历史中曾出现过各种分类方法。这些分类方法主要依据蛋白质某一方面的特性；依分子形态可分为球状蛋白和纤维状蛋白；依溶解性可分为水溶性、盐溶性、酸和碱溶性、醇溶性蛋白和硬蛋白；依化学组成可分为单一蛋白和结合蛋白；依生物功能可分为活性和非活性蛋白质。
分离主要利用一种蛋白质和其他物质之间的物理的、化学的以及生物学方面的不同特性来实现。这些特性包括蛋白质的溶解度、分子形状和分子大小、电离性质以及不同的生物功能等。
结构 蛋白质具有十分复杂的结构。这种复杂性与生物分子有序性的高度统一，集中反映在蛋白质分子的结构具有丰富的层次。1952 年林诺斯特伦-朗首次使用一、二、三级结构的名称来粗略划分蛋白质分子的化学和空间结构。后来在三级结构以上又发展了四级结构。
一级结构 组成蛋白质分子的多肽链中氨基酸残基的排列顺序。一级结构是蛋白质化学结构中最重要的内容，但完整的蛋白质化学结构，一般还包括：①多肽链的数目；②链间和链内的二硫键数目和位置；③与蛋白质分子共价结合的其他成分。
二级结构 指肽链主链原子的局部空间排布，已观察到的蛋白质二级结构有下列3种类型：①螺旋。最常见的是 a -螺旋，除极个别例外，全部是右手螺旋；② β-折叠层。分平行式和反平行式两种；③ β-转角或称 β-回折。
在所有已测定的蛋白质结构中，都有广泛的二级结构存在，但在不同种类的蛋白质中，二级结构的分布和作用都很不一样。在纤维状蛋白质中，二级结构是分子的基本结构，并决定分子的一些基本特性；在球状蛋白质中，二级结构是分子三维折叠的基本要素，对分子的骨架形成具有重要作用，但整个分子的错综复杂的三维特征更多地依赖于侧链的相互作用和除氢键以外的其他作用力。在大多数球状蛋白质分子中，兼有各种二级结构，彼此并无一定的比例。
Ⅱ 求蛋白质空间结构知识点
大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构，这一特定结构被称为天然状态。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠，但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH条件下，大多数蛋白质会失去它的天然状态，这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个方面来表示蛋白质的结构：
一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。
二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。[14]
三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的三级结构大都有一个疏水核心来稳定结构，同时具有稳定作用的还有盐桥、氢键和二硫键等。常常可以用“折叠”一词来表示“三级结构”。
四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子的形态。
细胞色素c的NMR溶液结构，显示了蛋白质的动态结构。
蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。
不同大小的蛋白质的分子表面。从左到右依次为：抗体（IgG）、血红蛋白、胰岛素、腺苷酸激酶和谷胺酰氨合成酶。
蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多酶都是球蛋白；纤维蛋白多为结构蛋白；膜蛋白常常作为受体或分子通道，是细胞与外界联系的重要介质。
要了解特定蛋白质的功能，获得其三级结构或四级结构可以提供重要的结构信息。目前用于蛋白质的原子分辨率结构测定的方法主要是X射线晶体学和NMR光谱学。冷冻电子显微学也可以提供超大蛋白质复合物（如病毒、核糖体等）的低分辨率结构信息。[14]而电子晶体学在一些情况下也可以提供较高分辨率的结构信息，特别是对于膜蛋白的二维晶体。[15]解析的结构（包括原子坐标和结构解析的相关信息）通常存放到蛋白质数据库（PDB），供全世界研究者免费下载。结构预测也可以为未知结构（实验结构）的蛋白质提供结构信息。
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Ⅲ 健康管理师考试重点之营养篇——蛋白质相关知识点总结
蛋白质：(10%~15%)是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。蛋白质是人体氮的唯一来源。蛋白质组成：碳、氢、氧、氮、硫
蛋白质的分类：
完全蛋白：所含必需氨基酸种齐全，数量充足，比例适当，不但能维持成人的健康，促进儿童成长发育。鱼鸡肉蛋奶、大豆
半完全蛋白：必需氨基酸种类齐全，有的数量不充足，比例不适当，能维持生命但是不能促进成发育。谷类、薯类
不完全蛋白：必需氨基酸种类不齐全，既不能维持生命，也不能促进成长发育。蔬菜、水果
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
必需氨基酸：不能在体内合成或合成速度不够快，必须由食物供给的氨基酸
非必需氨基酸：可在体内合成，食物中缺少也无妨
半必需氨基酸：半胱氨酸、酪氨酸
蛋、奶、鱼、肉、大豆，优质蛋白质
鸡蛋蛋白质的氨基酸组成与人体蛋白质氨基酸模式最为接近，参考蛋白质
蛋白质的生理功能：
1. 构成和修补身体组织
2. 调节生理功能
3. 供给能量
4. 使机体免疫
5. 为机体解毒
6. 其他：遗传基因物质、水盐代谢酸碱平衡、运送营养物质
蛋白质缺乏：
1. 免疫力低下
2. 水肿
3. 儿童发育不良，佝偻病，智力迟缓
4. 瘦弱
5. 衰老、脱发、皮肤松弛
6. 骨质疏松
7. 身体出现“肥胖纹”
8. 容易疲乏、贫血
9. 血管内胆固醇沉积
10. 糖尿病风险提高(胰岛素分泌量减少)
11. 创伤不容易愈合，指甲易断
蛋白质互补作用遵循的三原则：
1. 食物的生物学种越远越好
2. 搭配的种类越多越好
3. 食用的时间越近越好，同时食用最好
蛋白质的食物来源：
植物性蛋白质：豆类
动物性蛋白质：蛋类、奶类、肉类
Ⅳ 高一生物蛋白质知识点有哪些
高一生物蛋白质知识点有：
1、蛋白质基本含义
蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
2、原子数
由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。
3、蛋白质组成及特点
蛋白质是由C(碳）、H(氢）、O(氧）、N(氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷）、S(硫）、Fe(铁）、Zn(锌）、Cu(铜）、B(硼）、Mn(锰）、I(碘）、Mo(钼）等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。（1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
4、蛋白质性质
蛋白质是由α－氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
5、蛋白质的功能
蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，维持钾钠平衡；消除水肿。合成抗体的成分有白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。
Ⅳ 高中生物蛋白质工程知识点
基因工程是生物工程技术的一个重要分支,它和细胞工程、酶工程、蛋白质工程和微生物工程共同组成了生物工程。接下来我为你整理了高中生物蛋白质工程知识点，一起来看看吧。
高中生物蛋白质工程知识点：概念
蛋白质工程是指以蛋白质分子的结构规律及其生物功能的关系作为基础，通过基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类的生产和生活的需求。
高中生物蛋白质工程知识点：基本工具
1.“分子手术刀”——限制性核酸内切酶(限制酶)
(1)来源：主要是从原核生物中分离纯化出来的。
(2)功能：能够识别双链DNA分子的某种特定的核苷酸序列，并且使每一条链中特定部位的两个核苷酸之间的磷酸二酯键断开，因此具有专一性。
(3)结果：经限制酶切割产生的DNA片段末端通常有两种形式：黏性末端和平末端。
2.“分子缝合针”——DNA连接酶
(1)两种DNA连接酶(E•coliDNA连接酶和T4-DNA连接酶)的比较：
①相同点：都缝合磷酸二酯键。
②区别：E•coliDNA连接酶来源于T4噬菌体，只能将双链DNA片段互补的黏性末端之间的磷酸二酯键连接起来;而T4DNA连接酶能缝合两种末端，但连接平末端的之间的效率较低。
(2)与DNA聚合酶作用的异同:¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬DNA聚合酶只能将单个核苷酸加到已有的核苷酸片段的末端，形成磷酸二酯键。DNA连接酶是连接两个DNA片段的末端，形成磷酸二酯键。
3.“分子运输车”——载体
(1)载体具备的条件：①能在受体细胞中复制并稳定保存。
②具有一至多个限制酶切点，供外源DNA片段插入。
③具有标记基因，供重组DNA的鉴定和选择。
(2)最常用的载体是¬¬质粒,它是一种裸露的、结构简单的、独立于细菌染色体之外，并具有自我复制能力的双链环状DNA分子。
(3)其它载体： 噬菌体的衍生物、动植物病毒
高中生物蛋白质工程知识点：基本操作程序
第一步：目的基因的获取
1.目的基因是指： 编码蛋白质的结构基因 。
2.原核基因采取直接分离获得，真核基因是人工合成。人工合成目的基因的常用方法有反转录法_和化学合成法_。
3.PCR技术扩增目的基因
(1)原理：DNA双链复制
(2)过程：第一步：加热至90～95℃DNA解链;第二步：冷却到55～60℃，引物结合到互补DNA链;第三步：加热至70～75℃，热稳定DNA聚合酶从引物起始互补链的合成。
第二步：基因表达载体的构建
1.目的：使目的基因在受体细胞中稳定存在，并且可以遗传至下一代，使目的基因能够表达和发挥作用。
2.组成：目的基因+启动子+终止子+标记基因
(1)启动子：是一段有特殊结构的DNA片段，位于基因的首端，是RNA聚合酶识别和结合的部位，能驱动基因转录出mRNA，最终获得所需的蛋白质。
(2)终止子：也是一段有特殊结构的DNA片段 ，位于基因的尾端。
(3)标记基因的作用：是为了鉴定受体细胞中是否含有目的基因，从而将含有目的基因的细胞筛选出来。常用的标记基因是抗生素基因。
第三步：将目的基因导入受体细胞
1.转化的概念：是目的基因进入受体细胞内，并且在受体细胞内维持稳定和表达的过程。
2.常用的转化方法：
将目的基因导入植物细胞：采用最多的方法是 农杆菌转化法，其次还有 基因枪法和 花粉管通道法等。
将目的基因导入动物细胞：最常用的方法是 显微注射技术。此方法的受体细胞多是 受精卵。
将目的基因导入微生物细胞：原核生物作为受体细胞的原因是 繁殖快、多为单细胞、遗传物质相对较少 ，最常用的原核细胞是 大肠杆菌 ，其转化方法是：先用 Ca2+ 处理细胞，使其成为 感受态细胞 ，再将 重组表达载体DNA分子 溶于缓冲液中与感受态细胞混合，在一定的温度下促进感受态细胞吸收DNA分子，完成转化过程。
3.重组细胞导入受体细胞后，筛选含有基因表达载体受体细胞的依据是标记基因是否表达。
第四步：目的基因的检测和表达
1.首先要检测 转基因生物的染色体DNA上是否插入了目的基因，方法是采用 DNA分子杂交技术。
2.其次还要检测 目的基因是否转录出了mRNA，方法是采用 用标记的目的基因作探针与 mRNA杂交。
3.最后检测 目的基因是否翻译成蛋白质，方法是从转基因生物中提取 蛋白质，用相应的 抗体进行抗原-抗体杂交。
Ⅵ 蛋白质的功能有哪些高中生物
1、蛋白质相关概念
1. 氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。
2. 氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨基酸相互结合的方式，并且脱水缩合只发生在共同结构的氨基和羧基之间，R基上的氨基和羧基不参与脱水缩合。三肽和三肽以上又叫多肽，也叫肽链，有时还考查到环状肽。肽链不呈直线，也不在同一平面上，因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。
3. 蛋白质的结构和功能：蛋白质的结构可以分为化学结构和空间结构，化学结构是形成空间结构的基础，空间结构是蛋白质功能的保障。蛋白质的功能有两个大的方面，一是构成细胞和生物体结构的结构蛋白;二是做为细胞和生物体功能物质的功能蛋白，如催化作用、运输作用、免疫作用等等。
2、蛋白质基础知识
1.一个通式：是指组成蛋白质的基本单位氨基酸;氨基酸的通式只有1个，即
(形象记忆：碳周围有四个邻居，三个固定邻居即-H、-COOH、-NH2，一个变动邻居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。
2.两个标准：是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH);二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
3.三个数量关系：是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系(氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数)，它们的关系为：当m个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为(m-1)，形成(m-1)个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1;当m个氨基酸形成n条肽链时，肽键数=脱水分子数=m-n。
4.四个原因：是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：
①组成蛋白质的氨基酸分子的种类不同;
②组成蛋白质的氨基酸分子的数量成百上千;
③组成蛋白质的氨基酸分子的排列次序变化多端;
④蛋白质分子的空间结构不同。
5.五大功能：是指蛋白质分子主要有5大功能(由分子结构的多样性决定)：
①有些蛋白质是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质;
②有些蛋白质有催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶;
③有些蛋白质有运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白;
④有些蛋白质有调节作用，如胰岛素和生长激素都是蛋白质，能够调节人体的新陈代谢和生长发育;
⑤有些蛋白质有免疫(包括细胞识别)作用，如动物和人体的抗体能清除外来蛋白质对身体生理功能的干扰，起着免疫作用。
Ⅶ 蛋白质的知识点有哪些
(1)一个通式：是指组成蛋白质的基本单位氨基酸；氨基酸的通式只有1个，即
(形象记忆：碳周围有四个邻居，三个固定邻居即-H、-COOH、-NH2，一个变动邻居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。
(2)两个标准：是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
(3)三个数量关系：是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系(氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数)，它们的关系为：当m个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为(m-1)，形成(m-1)个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1；当m个氨基酸形成n条肽链时，肽键数=脱水分子数=m-n。
(4)四个原因：是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：
①组成蛋白质的氨基酸分子的种类不同；
②组成蛋白质的氨基酸分子的数量成百上千；
③组成蛋白质的氨基酸分子的排列次序变化多端；
④蛋白质分子的空间结构不同。
(5)五大功能：是指蛋白质分子主要有5大功能(由分子结构的多样性决定)：
①有些蛋白质是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；
②有些蛋白质有催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；
③有些蛋白质有运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白；
④有些蛋白质有调节作用，如胰岛素和生长激素都是蛋白质，能够调节人体的新陈代谢和生长发育；
⑤有些蛋白质有免疫(包括细胞识别)作用，如动物和人体的抗体能清除外来蛋白质对身体生理功能的干扰，起着免疫作用。
Ⅷ 高中生物必修一蛋白质的知识点
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分，学习生物可以学到更多的知识。下面我给大家分享一些高中生物必修一蛋白质的知识点，希望能够帮助大家，欢迎阅读!
高中生物必修一蛋白质的知识1
1.蛋白质基本含义
蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
2.原子数
由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。
分子质量
设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)
基因控制
基因中的核苷酸6
信使RNA中的核苷酸3
蛋白质中氨基酸1
3.蛋白质组成及特点
蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;
(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数
(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
4.蛋白质性质
蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应
蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
(2)胶体性质
有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(3)沉淀
原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析.
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析 方法 可以分离提纯蛋白质.
(4)变性
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性.蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程.
5.蛋白质的功能
(1)蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，;维持钾钠平衡;消除水肿。(2)是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。
(3)提供一部分能量。
(4)调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。
(5)形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。
(6)大脑细胞分裂的动力源是蛋白质;脑脊液是蛋白质合成的; 记忆力 下降
高中生物必修一蛋白质的知识2
一、组成细胞的原子和分子
1、细胞中含量最多的6种元素是C、H、O、N、P、Ca(98%)。
2、组成生物体的基本元素：C元素。(碳原子间以共价键构成的碳链，碳链是生物构成生物大分子的基本骨架，称为有机物的碳骨架。)
3、缺乏必需元素可能导致疾病。如：克山病(缺硒)
4、生物界与非生物界的统一性和差异性
统一性：组成生物体的化学元素，在无机自然界都可以找到，没有一种元素是生物界特有的。
差异性：组成生物体的化学元素在生物体和自然界中含量相差很大。
二、细胞中的无机化合物：水和无机盐
1、水：
(1)含量：占细胞总重量的60%-90%，是活细胞中含量是最多的物质。
(2)形式：自由水、结合水?
自由水：是以游离形式存在，可以自由流动的水。
作用有
①良好的溶剂;
②参与细胞内生化反应;
③物质运输;
④维持细胞的形态;
⑤体温调节
(在代谢旺盛的细胞中，自由水的含量一般较多)?
结合水：是与其他物质相结合的水。作用是组成细胞结构的重要成分。
(结合水的含量增多，可以使植物的抗逆性增强)
2、无机盐
(1)存在形式：离子
(2)作用
①与蛋白质等物质结合成复杂的化合物。
(如Mg2+是构成叶绿素的成分、Fe2+是构成血红蛋白的成分、I-是构成甲状腺激素的成分。
高中生物必修一蛋白质的知识3
细胞：是生物体结构和功能的基本单位。除了病毒以外，所有生物都是由细胞构成的。细胞是地球上最基本的生命系统
生命系统的结构层次：细胞→组织→器官→系统(植物没有系统)→个体→种群→群落→生态系统→生物圈
病毒的相关知识：
1、病毒(Virus)是一类没有细胞结构的生物体。主要特征：
①、个体微小，一般在10~30nm之间，大多数必须用电子显微镜才能看见;
②、仅具有一种类型的核酸，DNA或RNA，没有含两种核酸的病毒;
③、专营细胞内寄生生活;
④、结构简单，一般由核酸(DNA或RNA)和蛋白质外壳所构成。
2、根据寄生的宿主不同，病毒可分为动物病毒、植物病毒和细菌病毒(即噬菌体)三大类。根据病毒所含核酸种类的不同分为DNA病毒和RNA病毒。
3、常见的病毒有：人类流感病毒(引起流行性感冒)、SARS病毒、人类免疫缺陷病毒(HIV)[引起艾滋病(AIDS)]、禽流感病毒、乙肝病毒、人类天花病毒、狂犬病毒、烟草花叶病毒等。
高中生物必修一蛋白质的知识4
蛋白质的化学结构、基本单位及其功能
蛋白质由C、H、O、N元素构成，有些含有P、S
基本单位：氨基酸约20种结构特点：每种氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基，并且都连结在同一个碳原子上。(不同点：R基不同)
氨基酸结构通式：(略)
肽键：氨基酸脱水缩合形成，-NH-CO-
有关计算:
脱水的个数=肽键个数=氨基酸个数n–链数m
蛋白质分子量=氨基酸分子量×氨基酸个数–脱去水分子的个数×18
蛋白质多样性原因：氨基酸的种类、数目、排列顺序不同;构成蛋白质多肽链数目、空间结构不同。
蛋白质的分子结构具有多样性，决定蛋白质的功能具有多样性。
功能：1、有些蛋白是构成细胞和生物体的重要物质2、催化作用，即酶3、运输作用，如血红蛋白运输氧气4、调节作用，如胰岛素，生长激素5、免疫作用，如免疫球蛋白(抗体)
小结：一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。
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