Ⅰ 蛋白質是什麼東西呢/
定義及概述
組成蛋白質的基本單位是氨基酸，氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈。蛋白質由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十~數百個氨基酸殘基不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。
蛋白質（protein）是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。因此，它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16.3%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.8kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。被食入的蛋白質在體內經過消化分解成氨基酸，吸收後在體內主要用於重新按一定比例組合成人體蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處於動態平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關繫到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕產婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有著密切的關系。
蛋白質是構成生命的物質基礎。蛋白質的功能是構成機體細胞和組織，促進生長發育，參加機體物質代謝，形成抗體，增強免疫能力和供給熱能。每克蛋白質可提供16．75焦耳的熱能。
蛋白質供給量應根據不同年齡、生活及勞動環境而定。通常情況下，成人每日每公斤體重為0．8克—1克，如以攝入植物性蛋白為主，可酌情增量，一般來說，18歲—40歲成年男性，體重以60千克計算，每日蛋白質的供給量應為70克—105克；18歲—40歲的成年女性，體重以53千克計算，每日蛋白質的供給量應為60克—85克。
當膳食蛋白質來源適宜時，機體蛋白質代謝處於平衡狀態，氮的攝入量與氮的排出量相等稱為氮平衡（nitrogen balance）、應當供給兒童青少年較多的蛋白質，使體內有較多的儲留氮，以保證生長發育。即要求氮的攝入量大於氮的排出量，達到正氮平衡。
蛋白質是一切生命的物質基礎，是肌體細胞的重要組成部分，是人體組織更新和修補的主要原料，沒有蛋白質就沒有生命。蛋白質是由20多種氨基酸組成，以氨基酸組成的數量和排列順序不同，使人體中蛋白質多達10萬種以上。它們的結構、功能千差萬別，形成了生命的多樣性和復雜性。
蛋白質的生理功能
1、構造人的身體：蛋白質是一切生命的物質基礎，是肌體細胞的重要組成部分，是人體組織更新和修補的主要原料。人體的每個組織：毛發、皮膚、肌肉、骨骼、內臟、大腦、血液、神經、內分泌等都是由蛋白質組成，所以說飲食造就人本身。蛋白質對人的生長發育非常重要。
比如大腦發育的特點是一次性完成細胞增殖，人的大腦細胞的增長有二個高峰期。第一個是胎兒三個月的時候；第二個是出生後到一歲，特別是0---6個月的嬰兒是大腦細胞猛烈增長的時期。到一歲大腦細胞增殖基本完成，其數量已達成人的9/10。所以0到1歲兒童對蛋白質的攝入要求很有特色，對兒童的智力發展尤關重要。
2、修補人體組織：人的身體由百兆億個細胞組成，細胞可以說是生命的最小單位，它們處於永不停息的衰老、死亡、新生的新陳代謝過程中。例如年輕人的表皮28天更新一次，而胃黏膜兩三天就要全部更新。所以一個人如果蛋白質的攝入、吸收、利用都很好，那麼皮膚就是光澤而又有彈性的。反之，人則經常處於亞健康狀態。組織受損後，包括外傷，不能得到及時和高質量的修補，便會加速機體衰退。
3、維持肌體正常的新陳代謝和各類物質在體內的輸送。載體蛋白對維持人體的正常生命活動是至關重要的。可以在體內運載各種物質。比如血紅蛋白—輸送氧（紅血球更新速率250萬/秒）、脂蛋白—輸送脂肪、細胞膜上的受體還有轉運蛋白等。
4、白蛋白：維持機體內的滲透壓的平衡及體液平衡。
5、維持體液的酸鹼平衡。
6、免疫細胞和免疫蛋白：有白細胞、淋巴細胞、巨噬細胞、抗體（免疫球蛋白）、補體、干擾素等。七天更新一次。當蛋白質充足時，這個部隊就很強，在需要時，數小時內可以增加100倍。
7、構成人體必需的催化和調節功能的各種酶。我們身體有數千種酶，每一種只能參與一種生化反應。人體細胞里每分鍾要進行一百多次生化反應。酶有促進食物的消化、吸收、利用的作用。相應的酶充足，反應就會順利、快捷的進行，我們就會精力充沛，不易生病。否則，反應就變慢或者被阻斷。
8、激素的主要原料。具有調節體內各器官的生理活性。胰島素是由51個氨基酸分子合成。生長素是由191個氨基酸分子合成。
7、構成神經遞質乙醯膽鹼、五羥色氨等。維持神經系統的正常功能：味覺、視覺和記憶。
8、膠原蛋白：占身體蛋白質的1/3，生成結締組織，構成身體骨架。如骨骼、血管、韌帶等，決定了皮膚的彈性，保護大腦（在大腦腦細胞中，很大一部分是膠原細胞，並且形成血腦屏障保護大腦）
9、提供熱能。
蛋白質和健康
蛋白質是荷蘭科學家格里特在1838年發現的。他觀察到有生命的東西離開了蛋白質就不能生存。蛋白質是生物體內一種極重要的高分子有機物，占人體乾重的54%。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。人體中估計有10萬種以上的蛋白質。生命是物質運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質來實現的，所以蛋白質有極其重要的生物學意義。人體的生長、發育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。生命運動需要蛋白質，也離不開蛋白質。
人體內的一些生理活性物質如胺類、神經遞質、多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細胞膜上、血液中起「載體」作用的蛋白都離不開蛋白質，它對調節生理功能，維持新陳代謝起著極其重要的作用。人體運動系統中肌肉的成分以及肌肉在收縮、作功、完成動作過程中的代謝無不與蛋白質有關，離開了蛋白質，體育鍛煉就無從談起。
在生物學中，蛋白質被解釋為是由氨基酸借肽鍵聯接起來形成的多肽，然後由多肽連接起來形成的物質。通俗易懂些說，它就是構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在。每天的飲食中蛋白質主要存在於瘦肉、蛋類、豆類及魚類中。
蛋白質缺乏：成年人：肌肉消瘦、肌體免疫力下降、貧血，嚴重者將產生水腫。未成年人：生長發育停滯、貧血、智力發育差，視覺差。蛋白質過量：蛋白質在體內不能貯存，多了肌體無法吸收，過量攝入蛋白質，將會因代謝障礙產生蛋白質中毒甚至於死亡。
必需氨基酸和非必需氨基酸
食物中的蛋白質必須經過腸胃道消化，分解成氨基酸才能被人體吸收利用，人體對蛋白質的需要實際就是對氨基酸的需要。吸收後的氨基酸只有在數量和種類上都能滿足人體需要身體才能利用它們合成自身的蛋白質。營養學上將氨基酸分為必需氨基酸和非必需氨基酸兩類。
必需氨基酸指的是人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。對成人來說，這類氨基酸有8種，包括賴氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。對嬰兒來說，組氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸並不是說人體不需要這些氨基酸，而是說人體可以自身合成或由其它氨基酸轉化而得到，不一定非從食物直接攝取不可。這類氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天門冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、絲氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供給充裕還可以節省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
蛋白質的分類
營養學上根據食物蛋白質所含氨基酸的種類和數量將食物蛋白質分三類：1、完全蛋白質這是一類優質蛋白質。它們所含的必需氨基酸種類齊全，數量充足，彼此比例適當。這一類蛋白質不但可以維持人體健康，還可以促進生長發育。奶、蛋、魚、肉中的蛋白質都屬於完全蛋白質。2、半完全蛋白質這類蛋白質所含氨基酸雖然種類齊全，但其中某些氨基酸的數量不能滿足人體的需要。它們可以維持生命，但不能促進生長發育。例如，小麥中的麥膠蛋白便是半完全蛋白質，含賴氨酸很少。食物中所含與人體所需相比有差距的某一種或某幾種氨基酸叫做限制氨基酸。谷類蛋白質中賴氨酸含量多半較少，所以，它們的限制氨基酸是賴氨酸。3、不完全蛋白質 這類蛋白質不能提供人體所需的全部必需氨基酸，單純靠它們既不能促進生長發育，也不能維持生命。例如，肉皮中的膠原蛋白便是不完全蛋白質。
蛋白質的作用
蛋白質是生命的物質基礎：是人體內的三大組成部分(蛋白質、脂肪、碳水化合物)之一。作為人體不可缺少的營養成分約占人體組織的20％，每天約有3％的蛋白質參與新陳代謝完成人體的各種生理活動。
蛋白質的結構
蛋白質的生物活性不僅決定於蛋白質分子的一級結構，而且與其特定的空間結構密切相關。異常的蛋白質空間結構很可能導致其生物活性的降低、喪失，甚至會導致疾病，瘋牛病，Alzheimer's 症等都是由於蛋白質折疊異常引起的疾病。蛋白質如何在細胞內正確地折疊？為什麼這個過程有時會失敗？過去四十年間關於蛋白質折疊過程的研究集中在當變性劑被緩沖液稀釋後變性的蛋白質如何再重新折疊這一問題上。但是這樣的體外研究與真正的細胞內情況相去甚遠。強調活體細胞內的蛋白質正常折疊、異常折疊的研究，尤其是折疊催化劑、分子伴侶和大分子的參與是這一領域目前的研究熱點。在功能和結構細節上闡明關於蛋白質折疊的過程將對相關疾病的預防和治療有重要意義。
肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
常見蛋白質
纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
蛋白質的主要來源是肉、蛋、奶、和豆類食品，一般而言，來自於動物的蛋白質有較高的品質，含有充足的必須胺基酸。必須胺基酸約有8種，無法由人體自行合成，必須由食物中攝取，若是體內有一種必須胺基酸存量不足，就無法合 成充分的蛋白質供給身體各組織使用，其他過剩的蛋白質也會被身體代謝而浪費掉，所以確保足夠的必須胺基酸攝取是很重要的。植物性蛋白質通常會有1-2種必須胺基酸含量不足，所以素食者需要攝取多樣化的食物，從各種組合中獲 得足夠的必須胺基酸。一塊像撲克牌大小的煮熟的肉約含有30-35公克的蛋白質，一大杯牛奶約有8-10公克，半杯的各式豆類約含有6-8公克。所以一天吃一塊像撲克牌大小的肉，喝兩大杯牛奶，一些豆子，加上少量來自於蔬菜水果和飯，就可得到大約60-70公克的蛋白質，足夠一個體重60公斤的長跑選手所需。若是你的需求量比較大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉類，就可獲得充分的蛋白質。
蛋白質也常用來說一個人——笨蛋、白痴、神經質
怎樣選擇蛋白質食物
蛋白質食物是人體重要的營養物質，保證優質蛋白質的補給是關繫到身體健康的重要問題，怎樣選用蛋白質才既經濟又能保證營養呢？
首先，要保證有足夠數量和質量的蛋白質食物．根據營養學家研究，一個成年人每天通過新陳代謝大約要更新300g以上蛋白質，其中3／4來源於機體代謝中產生的氨基酸，這些氨基酸的再利用大大減少了需補給蛋白質的數量．一般地講，一個成年人每天攝入60g～80g蛋白質，基本上已能滿足需要．
其次，各種食物合理搭配是一種既經濟實惠，又能有效提高蛋白質營養價值的有效方法．每天食用的蛋白質最好有三分之一來自動物蛋白質，三分之二來源於植物蛋白質．我國人民有食用混合食品的習慣，把幾種營養價值較低的蛋白質混合食用，其中的氨基酸相互補充，可以顯著提高營養價值．例如，谷類蛋白質含賴氨酸較少，而含蛋氨酸較多．豆類蛋白質含賴氨酸較多，而含蛋氨酸較少．這兩類蛋白質混合食用時，必需氨基酸相互補充，接近人體需要，營養價值大為提高．
第三，每餐食物都要有一定質和量的蛋白質．人體沒有為蛋白質設立儲存倉庫，如果一次食用過量的蛋白質，勢必造成浪費．相反如食物中蛋白質不足時，青少年發育不良，成年人會感到乏力，體重下降，抗病力減弱．
第四，食用蛋白質要以足夠的熱量供應為前提．如果熱量供應不足，肌體將消耗食物中的蛋白質來作能源．每克蛋白質在體內氧化時提供的熱量是18kJ，與葡萄糖相當．用蛋白質作能源是一種浪費，是大材小用．
幫助癌細胞的蛋白質的結構
當癌細胞快速增生時，它們好象需要一種名為survivin的蛋白質的幫助。這種蛋白質在癌細胞中含量很豐富，但在正常細胞中卻幾乎不存在。癌細胞與survivin蛋白的這種依賴性使得survivin自然成為製造新抗癌葯物的靶標，但是在怎樣對付survivin蛋白這個問題上卻仍有一些未解之謎。最近據一些研究人員報道，survivin蛋白出人意料地以成雙配對的形式結合在一起——這一發現很有可能為抗癌葯物的設計提供了新的鍥機。
Survivin蛋白屬於一類防止細胞自我破壞(即凋亡)的蛋白質。這類蛋白質主要通過抑制凋亡酶(caspases)的作用來阻礙其把細胞送上自殺的道路。以前一直沒有科學家觀察到survivin蛋白與凋亡酶之間的相互作用。也有其它跡象表明survivin蛋白扮演著另一個不同的角色——在細胞分裂後幫助把細胞拉開。
為了搞清survivin蛋白到底起什麼作用，美國加利福尼亞州的結構生物學家Joseph Noel和同事們率先認真觀察了它的三維結構。他們將X射線照射在該蛋白質的晶體上，並測量了X射線的偏轉角度，這可以讓研究人員計算出蛋白質中每個原子所處的位置。他們得到的結果指出，survivin蛋白形成一種結和，這是其它凋亡抑制物不形成的。這幾位研究人員在7月份出版的《自然結構生物學》雜志中報告，survivin分子的一部分出人意料地與另一個survivin分子的相應部分連結在一起，形成了一個被稱為二聚物(dimer)的蛋白質對。研究人員推測這些survivin蛋白的二聚物可能在細胞分裂時維持關鍵的分子結構。如果這種蛋白質必須成雙配對後才能發揮作用，那麼用一種小分子把它們分開也許能對付癌症。
生物化學家Guy Salvesen說，掌握了survivin蛋白的結構「並沒有澄清它是怎樣防止細胞自殺的疑點」。但是他說，這些蛋白質配對的事實確實讓人驚奇，「你幾乎很難找到不重要的二聚作用區域」。他也同意兩個蛋白質的接觸面將是抗癌症葯物集中對付的良好靶標。
食用量
攝入的蛋白質有可能會過量。 保持健康所需的蛋白質含量因人而異。
普通健康成年男性或女性每公斤（2.2 磅）體重大約需要 0.8 克蛋白質。
隨著年齡的增長，合成新蛋白質的效率會降低，肌肉塊（蛋白質組織）也會萎縮，而脂肪含量卻保持不變甚至有所增加。 這就是為什麼在老年時期肌肉看似會」變成肥肉「。
嬰幼兒、青少年、懷孕期間的婦女、傷員和運動員通常每日可能需要攝入更多蛋白質。
「蛋白質」在網路用語中表示的意思是「笨蛋+白痴+神經質」
食物中的蛋白質
含蛋白質多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、馬奶等；畜肉，如牛、羊、豬、狗肉等；禽肉，如雞、鴨、鵝、鵪鶉、駝鳥等；蛋類，如雞蛋、鴨蛋、鵪鶉 蛋等及魚、蝦、蟹等；還有大豆類，包括黃豆、大青豆和黑豆等，其中以黃豆的營養價值最高，它是嬰幼兒食品中優質的蛋白質來源；此外像芝麻、瓜子、核桃、 杏仁、松子等乾果類的蛋白質的含量均較高。由於各種食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的種類各異，且其他營養素(脂肪、糖、礦物質、維生素等)含量也不相同，因此，給嬰兒添加輔食時，以上食品都是可供選擇的，還可以根據當地的特產，因地制宜地為小兒提供蛋白質高的食物。
蛋白質食品價格均較昂貴，家長可以利用幾種廉價的食物混合在一起，提高蛋白質在身體里 的利用率，例如，單純食用玉米的生物價值為60%、小麥為67%、黃豆為64%， 若把這三種食物，按比例混合後食用，則蛋白質的利用率可達77%。
生物體內普遍存在的一種主要由 氨基酸 組成的生物大分子。它與 核酸 同為生物體最基本的物質，擔負著生命活動過程的各種極其重要的功能。蛋白質的基本結構單元是氨基酸，在蛋白質中出現的氨基酸共有20種。氨基酸以肽鍵相互連接，形成肽鏈。
簡史 1820年H.布拉孔諾發現甘氨酸和亮氨酸，這是最初被鑒定為蛋白質成分的氨基酸，以後又陸續發現了其他的氨基酸。到19世紀末已經搞清蛋白質主要是由一類相當簡單的有機分子——氨基酸所組成。1902年E.菲舍爾和F.霍夫邁斯特各自獨立地闡明了在蛋白質分子中將氨基酸連接在一起的化學鍵是肽鍵；1907年E.菲舍爾又成功地用化學方法連接了18個氨基酸首次合成了多肽，從而建立了作為蛋白質化學結構基礎的多肽理論。對蛋白質精確的三維結構知識主要來自對蛋白質晶體的X射線衍射分析，1960 年J.C.肯德魯首次應用X射線衍射分析技術測定了肌紅蛋白的晶體結構 ，這是第一個被闡明了三維結構的蛋白質。中國科學工作者在1965年用化學合成法全合成了結晶牛胰島素，首次實現了蛋白質的人工合成；在1969～1973年期間，先後在2.5埃和1.8埃解析度水平測定了豬胰島素的晶體結構，這是中國闡明的第一個蛋白質的三維結構。
分類 在蛋白質研究的歷史中曾出現過各種分類方法。這些分類方法主要依據蛋白質某一方面的特性；依分子形態可分為球狀蛋白和纖維狀蛋白；依溶解性可分為水溶性、鹽溶性、酸和鹼溶性、醇溶性蛋白和硬蛋白；依化學組成可分為單一蛋白和結合蛋白；依生物功能可分為活性和非活性蛋白質。
分離主要利用一種蛋白質和其他物質之間的物理的、化學的以及生物學方面的不同特性來實現。這些特性包括蛋白質的溶解度、分子形狀和分子大小、電離性質以及不同的生物功能等。
結構 蛋白質具有十分復雜的結構。這種復雜性與生物分子有序性的高度統一，集中反映在蛋白質分子的結構具有豐富的層次。1952 年林諾斯特倫-朗首次使用一、二、三級結構的名稱來粗略劃分蛋白質分子的化學和空間結構。後來在三級結構以上又發展了四級結構。
一級結構 組成蛋白質分子的多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。一級結構是蛋白質化學結構中最重要的內容，但完整的蛋白質化學結構，一般還包括：①多肽鏈的數目；②鏈間和鏈內的二硫鍵數目和位置；③與蛋白質分子共價結合的其他成分。
二級結構 指肽鏈主鏈原子的局部空間排布，已觀察到的蛋白質二級結構有下列3種類型：①螺旋。最常見的是 a -螺旋，除極個別例外，全部是右手螺旋；② β-折疊層。分平行式和反平行式兩種；③ β-轉角或稱 β-回折。
在所有已測定的蛋白質結構中，都有廣泛的二級結構存在，但在不同種類的蛋白質中，二級結構的分布和作用都很不一樣。在纖維狀蛋白質中，二級結構是分子的基本結構，並決定分子的一些基本特性；在球狀蛋白質中，二級結構是分子三維折疊的基本要素，對分子的骨架形成具有重要作用，但整個分子的錯綜復雜的三維特徵更多地依賴於側鏈的相互作用和除氫鍵以外的其他作用力。在大多數球狀蛋白質分子中，兼有各種二級結構，彼此並無一定的比例。
Ⅱ 求蛋白質空間結構知識點
大多數的蛋白質都自然折疊為一個特定的三維結構，這一特定結構被稱為天然狀態。雖然多數蛋白可以通過本身氨基酸序列的性質進行自我折疊，但還是有許多蛋白質需要分子伴侶的幫助來進行正確的折疊。在高溫或極端pH條件下，大多數蛋白質會失去它的天然狀態，這一現象就稱為變性。生物化學家常常用以下四個方面來表示蛋白質的結構：
一級結構：組成蛋白質多肽鏈的線性氨基酸序列。
二級結構：依靠不同氨基酸之間的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構，主要為α螺旋和β折疊。[14]
三級結構：通過多個二級結構元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質分子的三維結構，是單個蛋白質分子的整體形狀。蛋白質的三級結構大都有一個疏水核心來穩定結構，同時具有穩定作用的還有鹽橋、氫鍵和二硫鍵等。常常可以用「折疊」一詞來表示「三級結構」。
四級結構：用於描述由不同多肽鏈（亞基）間相互作用形成具有功能的蛋白質復合物分子的形態。
細胞色素c的NMR溶液結構，顯示了蛋白質的動態結構。
蛋白質並不完全是剛性分子。許多蛋白質在執行生物學功能時可以在多個相關結構中相互轉換。在進行功能型結構重排時，這些相關的三級或四級結構通常被定義為不同「構象」，而這些結構之間的轉換就被稱為「構象變換」。例如，酶的構象變換常常是由底物結合到活性位點所導致。在溶液中，所有的蛋白質都會發生結構上的動態變化，主要表現為熱振動和與其他分子之間碰撞所導致的運動。
不同大小的蛋白質的分子表面。從左到右依次為：抗體（IgG）、血紅蛋白、胰島素、腺苷酸激酶和谷胺醯氨合成酶。
蛋白質可以由三級結構的不同大致分為三個主要類別：球蛋白、纖維蛋白和膜蛋白。幾乎所有的球蛋白都是水溶性的，許多酶都是球蛋白；纖維蛋白多為結構蛋白；膜蛋白常常作為受體或分子通道，是細胞與外界聯系的重要介質。
要了解特定蛋白質的功能，獲得其三級結構或四級結構可以提供重要的結構信息。目前用於蛋白質的原子解析度結構測定的方法主要是X射線晶體學和NMR光譜學。冷凍電子顯微學也可以提供超大蛋白質復合物（如病毒、核糖體等）的低解析度結構信息。[14]而電子晶體學在一些情況下也可以提供較高解析度的結構信息，特別是對於膜蛋白的二維晶體。[15]解析的結構（包括原子坐標和結構解析的相關信息）通常存放到蛋白質資料庫（PDB），供全世界研究者免費下載。結構預測也可以為未知結構（實驗結構）的蛋白質提供結構信息。
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Ⅲ 健康管理師考試重點之營養篇——蛋白質相關知識點總結
蛋白質：(10%~15%)是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。蛋白質是人體氮的唯一來源。蛋白質組成：碳、氫、氧、氮、硫
蛋白質的分類：
完全蛋白：所含必需氨基酸種齊全，數量充足，比例適當，不但能維持成人的健康，促進兒童成長發育。魚雞肉蛋奶、大豆
半完全蛋白：必需氨基酸種類齊全，有的數量不充足，比例不適當，能維持生命但是不能促進成發育。谷類、薯類
不完全蛋白：必需氨基酸種類不齊全，既不能維持生命，也不能促進成長發育。蔬菜、水果
氨基酸是組成蛋白質的基本單位。
必需氨基酸：不能在體內合成或合成速度不夠快，必須由食物供給的氨基酸
非必需氨基酸：可在體內合成，食物中缺少也無妨
半必需氨基酸：半胱氨酸、酪氨酸
蛋、奶、魚、肉、大豆，優質蛋白質
雞蛋蛋白質的氨基酸組成與人體蛋白質氨基酸模式最為接近，參考蛋白質
蛋白質的生理功能：
1. 構成和修補身體組織
2. 調節生理功能
3. 供給能量
4. 使機體免疫
5. 為機體解毒
6. 其他：遺傳基因物質、水鹽代謝酸鹼平衡、運送營養物質
蛋白質缺乏：
1. 免疫力低下
2. 水腫
3. 兒童發育不良，佝僂病，智力遲緩
4. 瘦弱
5. 衰老、脫發、皮膚鬆弛
6. 骨質疏鬆
7. 身體出現“肥胖紋”
8. 容易疲乏、貧血
9. 血管內膽固醇沉積
10. 糖尿病風險提高(胰島素分泌量減少)
11. 創傷不容易癒合，指甲易斷
蛋白質互補作用遵循的三原則：
1. 食物的生物學種越遠越好
2. 搭配的種類越多越好
3. 食用的時間越近越好，同時食用最好
蛋白質的食物來源：
植物性蛋白質：豆類
動物性蛋白質：蛋類、奶類、肉類
Ⅳ 高一生物蛋白質知識點有哪些
高一生物蛋白質知識點有：
1、蛋白質基本含義
蛋白質是由氨基酸以「脫水縮合」的方式組成的多肽鏈經過盤曲折疊形成的具有一定空間結構的物質。蛋白質中一定含有碳、氫、氧、氮元素。
蛋白質是由α—氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結合而成的高分子化合物。蛋白質就是構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在。
2、原子數
由m個氨基酸，n條肽鏈組成的蛋白質分子，至少含有n個—COOH，至少含有n個—NH2，肽鍵m-n個，O原子m+n個。
3、蛋白質組成及特點
蛋白質是由C(碳）、H(氫）、O(氧）、N(氮）組成，一般蛋白質可能還會含有P(磷）、S(硫）、Fe(鐵）、Zn(鋅）、Cu(銅）、B(硼）、Mn(錳）、I(碘）、Mo(鉬）等。
這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50%氫7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。（1)一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%。
4、蛋白質性質
蛋白質是由α－氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
5、蛋白質的功能
蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料，維持鉀鈉平衡；消除水腫。合成抗體的成分有白細胞，T淋巴細胞，干擾素等，提高免疫力。
Ⅳ 高中生物蛋白質工程知識點
基因工程是生物工程技術的一個重要分支,它和細胞工程、酶工程、蛋白質工程和微生物工程共同組成了生物工程。接下來我為你整理了高中生物蛋白質工程知識點，一起來看看吧。
高中生物蛋白質工程知識點：概念
蛋白質工程是指以蛋白質分子的結構規律及其生物功能的關系作為基礎，通過基因修飾或基因合成，對現有蛋白質進行改造，或製造一種新的蛋白質，以滿足人類的生產和生活的需求。
高中生物蛋白質工程知識點：基本工具
1.“分子手術刀”——限制性核酸內切酶(限制酶)
(1)來源：主要是從原核生物中分離純化出來的。
(2)功能：能夠識別雙鏈DNA分子的某種特定的核苷酸序列，並且使每一條鏈中特定部位的兩個核苷酸之間的磷酸二酯鍵斷開，因此具有專一性。
(3)結果：經限制酶切割產生的DNA片段末端通常有兩種形式：黏性末端和平末端。
2.“分子縫合針”——DNA連接酶
(1)兩種DNA連接酶(E•coliDNA連接酶和T4-DNA連接酶)的比較：
①相同點：都縫合磷酸二酯鍵。
②區別：E•coliDNA連接酶來源於T4噬菌體，只能將雙鏈DNA片段互補的黏性末端之間的磷酸二酯鍵連接起來;而T4DNA連接酶能縫合兩種末端，但連接平末端的之間的效率較低。
(2)與DNA聚合酶作用的異同:¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬¬DNA聚合酶只能將單個核苷酸加到已有的核苷酸片段的末端，形成磷酸二酯鍵。DNA連接酶是連接兩個DNA片段的末端，形成磷酸二酯鍵。
3.“分子運輸車”——載體
(1)載體具備的條件：①能在受體細胞中復制並穩定保存。
②具有一至多個限制酶切點，供外源DNA片段插入。
③具有標記基因，供重組DNA的鑒定和選擇。
(2)最常用的載體是¬¬質粒,它是一種裸露的、結構簡單的、獨立於細菌染色體之外，並具有自我復制能力的雙鏈環狀DNA分子。
(3)其它載體： 噬菌體的衍生物、動植物病毒
高中生物蛋白質工程知識點：基本操作程序
第一步：目的基因的獲取
1.目的基因是指： 編碼蛋白質的結構基因 。
2.原核基因採取直接分離獲得，真核基因是人工合成。人工合成目的基因的常用方法有反轉錄法_和化學合成法_。
3.PCR技術擴增目的基因
(1)原理：DNA雙鏈復制
(2)過程：第一步：加熱至90～95℃DNA解鏈;第二步：冷卻到55～60℃，引物結合到互補DNA鏈;第三步：加熱至70～75℃，熱穩定DNA聚合酶從引物起始互補鏈的合成。
第二步：基因表達載體的構建
1.目的：使目的基因在受體細胞中穩定存在，並且可以遺傳至下一代，使目的基因能夠表達和發揮作用。
2.組成：目的基因+啟動子+終止子+標記基因
(1)啟動子：是一段有特殊結構的DNA片段，位於基因的首端，是RNA聚合酶識別和結合的部位，能驅動基因轉錄出mRNA，最終獲得所需的蛋白質。
(2)終止子：也是一段有特殊結構的DNA片段 ，位於基因的尾端。
(3)標記基因的作用：是為了鑒定受體細胞中是否含有目的基因，從而將含有目的基因的細胞篩選出來。常用的標記基因是抗生素基因。
第三步：將目的基因導入受體細胞
1.轉化的概念：是目的基因進入受體細胞內，並且在受體細胞內維持穩定和表達的過程。
2.常用的轉化方法：
將目的基因導入植物細胞：採用最多的方法是 農桿菌轉化法，其次還有 基因槍法和 花粉管通道法等。
將目的基因導入動物細胞：最常用的方法是 顯微注射技術。此方法的受體細胞多是 受精卵。
將目的基因導入微生物細胞：原核生物作為受體細胞的原因是 繁殖快、多為單細胞、遺傳物質相對較少 ，最常用的原核細胞是 大腸桿菌 ，其轉化方法是：先用 Ca2+ 處理細胞，使其成為 感受態細胞 ，再將 重組表達載體DNA分子 溶於緩沖液中與感受態細胞混合，在一定的溫度下促進感受態細胞吸收DNA分子，完成轉化過程。
3.重組細胞導入受體細胞後，篩選含有基因表達載體受體細胞的依據是標記基因是否表達。
第四步：目的基因的檢測和表達
1.首先要檢測 轉基因生物的染色體DNA上是否插入了目的基因，方法是採用 DNA分子雜交技術。
2.其次還要檢測 目的基因是否轉錄出了mRNA，方法是採用 用標記的目的基因作探針與 mRNA雜交。
3.最後檢測 目的基因是否翻譯成蛋白質，方法是從轉基因生物中提取 蛋白質，用相應的 抗體進行抗原-抗體雜交。
Ⅵ 蛋白質的功能有哪些高中生物
1、蛋白質相關概念
1. 氨基酸：氨基酸的結構是這節的一個難點，因為這個牽涉到有機化合物結構式的書寫，而這些內容在化學方面還沒有介紹，因此這里要注意聽老師認真講解。氨基酸的種類很多，但構成生物體蛋白質的氨基酸只有20種，這20種都有個共同的特定，就是都至少有一個氨基和一個羧基，並且氨基和羧基都連在同一個碳原子上，這個碳原子還連接一個氫原子和一個側鏈基團(R基)。說明一點，大家只需要記住氨基酸的結構通式，會判斷就可以，具體氨基酸的結構式不需要掌握。
2. 氨基酸的脫水縮合：這個也是一個難點。脫水縮合是氨基酸相互結合的方式，並且脫水縮合只發生在共同結構的氨基和羧基之間，R基上的氨基和羧基不參與脫水縮合。三肽和三肽以上又叫多肽，也叫肽鏈，有時還考查到環狀肽。肽鏈不呈直線，也不在同一平面上，因此使得蛋白質具有十分復雜的空間結構。
3. 蛋白質的結構和功能：蛋白質的結構可以分為化學結構和空間結構，化學結構是形成空間結構的基礎，空間結構是蛋白質功能的保障。蛋白質的功能有兩個大的方面，一是構成細胞和生物體結構的結構蛋白;二是做為細胞和生物體功能物質的功能蛋白，如催化作用、運輸作用、免疫作用等等。
2、蛋白質基礎知識
1.一個通式：是指組成蛋白質的基本單位氨基酸;氨基酸的通式只有1個，即
(形象記憶：碳周圍有四個鄰居，三個固定鄰居即-H、-COOH、-NH2，一個變動鄰居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。
2.兩個標准：是指判斷組成蛋白質的氨基酸必須同時具備的標准有2個：一是數量標准，即每種氨基酸分子至少都含有一個氨基(-NH2)和一個羧基(-COOH);二是位置標准，即都是一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上。
3.三個數量關系：是指蛋白質分子合成過程中的3個數量關系(氨基酸數、肽鍵數或脫水分子數、肽鏈數)，它們的關系為：當m個氨基酸縮合成一條肽鏈時，脫水分子數為(m-1)，形成(m-1)個肽鍵，即脫去的水分子數=肽鍵數=氨基酸數-1;當m個氨基酸形成n條肽鏈時，肽鍵數=脫水分子數=m-n。
4.四個原因：是指蛋白質分子結構多樣性的原因有4個：
①組成蛋白質的氨基酸分子的種類不同;
②組成蛋白質的氨基酸分子的數量成百上千;
③組成蛋白質的氨基酸分子的排列次序變化多端;
④蛋白質分子的空間結構不同。
5.五大功能：是指蛋白質分子主要有5大功能(由分子結構的多樣性決定)：
①有些蛋白質是構成細胞和生物體的重要物質，如人和動物的肌肉主要是蛋白質;
②有些蛋白質有催化作用，如參與生物體各種生命活動的絕大多數酶;
③有些蛋白質有運輸作用，如細胞膜上的載體、紅細胞中的血紅蛋白;
④有些蛋白質有調節作用，如胰島素和生長激素都是蛋白質，能夠調節人體的新陳代謝和生長發育;
⑤有些蛋白質有免疫(包括細胞識別)作用，如動物和人體的抗體能清除外來蛋白質對身體生理功能的干擾，起著免疫作用。
Ⅶ 蛋白質的知識點有哪些
(1)一個通式：是指組成蛋白質的基本單位氨基酸；氨基酸的通式只有1個，即
(形象記憶：碳周圍有四個鄰居，三個固定鄰居即-H、-COOH、-NH2，一個變動鄰居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。
(2)兩個標准：是指判斷組成蛋白質的氨基酸必須同時具備的標准有2個：一是數量標准，即每種氨基酸分子至少都含有一個氨基(-NH2)和一個羧基(-COOH)；二是位置標准，即都是一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上。
(3)三個數量關系：是指蛋白質分子合成過程中的3個數量關系(氨基酸數、肽鍵數或脫水分子數、肽鏈數)，它們的關系為：當m個氨基酸縮合成一條肽鏈時，脫水分子數為(m-1)，形成(m-1)個肽鍵，即脫去的水分子數=肽鍵數=氨基酸數-1；當m個氨基酸形成n條肽鏈時，肽鍵數=脫水分子數=m-n。
(4)四個原因：是指蛋白質分子結構多樣性的原因有4個：
①組成蛋白質的氨基酸分子的種類不同；
②組成蛋白質的氨基酸分子的數量成百上千；
③組成蛋白質的氨基酸分子的排列次序變化多端；
④蛋白質分子的空間結構不同。
(5)五大功能：是指蛋白質分子主要有5大功能(由分子結構的多樣性決定)：
①有些蛋白質是構成細胞和生物體的重要物質，如人和動物的肌肉主要是蛋白質；
②有些蛋白質有催化作用，如參與生物體各種生命活動的絕大多數酶；
③有些蛋白質有運輸作用，如細胞膜上的載體、紅細胞中的血紅蛋白；
④有些蛋白質有調節作用，如胰島素和生長激素都是蛋白質，能夠調節人體的新陳代謝和生長發育；
⑤有些蛋白質有免疫(包括細胞識別)作用，如動物和人體的抗體能清除外來蛋白質對身體生理功能的干擾，起著免疫作用。
Ⅷ 高中生物必修一蛋白質的知識點
蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分，學習生物可以學到更多的知識。下面我給大家分享一些高中生物必修一蛋白質的知識點，希望能夠幫助大家，歡迎閱讀!
高中生物必修一蛋白質的知識1
1.蛋白質基本含義
蛋白質是由氨基酸以「脫水縮合」的方式組成的多肽鏈經過盤曲折疊形成的具有一定空間結構的物質。蛋白質中一定含有碳、氫、氧、氮元素。
蛋白質是由α—氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結合而成的高分子化合物。蛋白質就是構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在。
2.原子數
由m個氨基酸，n條肽鏈組成的蛋白質分子，至少含有n個—COOH，至少含有n個—NH2，肽鍵m-n個，O原子m+n個。
分子質量
設氨基酸的平均相對分子質量為a，蛋白質的相對分子質量=ma-18(m-n)
基因控制
基因中的核苷酸6
信使RNA中的核苷酸3
蛋白質中氨基酸1
3.蛋白質組成及特點
蛋白質是由C(碳)、H(氫)、O(氧)、N(氮)組成，一般蛋白質可能還會含有P(磷)、S(硫)、Fe(鐵)、Zn(鋅)、Cu(銅)、B(硼)、Mn(錳)、I(碘)、Mo(鉬)等。
這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50%氫7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%;
(2)蛋白質系數：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有100/16=6.25g蛋白質的存在，6.25常稱為蛋白質常數
(3)蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。
4.蛋白質性質
蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
(1)水解反應
蛋白質在酸、鹼或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸。
蛋白質水解時，應找准結構中鍵的「斷裂點」，水解時肽鍵部分或全部斷裂。
(2)膠體性質
有些蛋白質能夠溶解在水裡(例如雞蛋白能溶解在水裡)形成溶液。蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小(10-9～10-7m)時，所以蛋白質具有膠體的性質。
(3)沉澱
原因：加入高濃度的中性鹽、加入有機溶劑、加入重金屬、加入生物鹼或酸類、熱變性少量的鹽(如硫酸銨、硫酸鈉等)能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析.
這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程.利用這個性質，採用分段鹽析 方法 可以分離提純蛋白質.
(4)變性
在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來.這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質.蛋白質的這種變化叫做變性.蛋白質變性之後，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用.因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程.
5.蛋白質的功能
(1)蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料，;維持鉀鈉平衡;消除水腫。(2)是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，干擾素等，提高免疫力。
(3)提供一部分能量。
(4)調低血壓，緩沖貧血，是紅細胞的載體。
(5)形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。
(6)大腦細胞分裂的動力源是蛋白質;腦脊液是蛋白質合成的; 記憶力 下降
高中生物必修一蛋白質的知識2
一、組成細胞的原子和分子
1、細胞中含量最多的6種元素是C、H、O、N、P、Ca(98%)。
2、組成生物體的基本元素：C元素。(碳原子間以共價鍵構成的碳鏈，碳鏈是生物構成生物大分子的基本骨架，稱為有機物的碳骨架。)
3、缺乏必需元素可能導致疾病。如：克山病(缺硒)
4、生物界與非生物界的統一性和差異性
統一性：組成生物體的化學元素，在無機自然界都可以找到，沒有一種元素是生物界特有的。
差異性：組成生物體的化學元素在生物體和自然界中含量相差很大。
二、細胞中的無機化合物：水和無機鹽
1、水：
(1)含量：占細胞總重量的60%-90%，是活細胞中含量是最多的物質。
(2)形式：自由水、結合水?
自由水：是以游離形式存在，可以自由流動的水。
作用有
①良好的溶劑;
②參與細胞內生化反應;
③物質運輸;
④維持細胞的形態;
⑤體溫調節
(在代謝旺盛的細胞中，自由水的含量一般較多)?
結合水：是與其他物質相結合的水。作用是組成細胞結構的重要成分。
(結合水的含量增多，可以使植物的抗逆性增強)
2、無機鹽
(1)存在形式：離子
(2)作用
①與蛋白質等物質結合成復雜的化合物。
(如Mg2+是構成葉綠素的成分、Fe2+是構成血紅蛋白的成分、I-是構成甲狀腺激素的成分。
高中生物必修一蛋白質的知識3
細胞：是生物體結構和功能的基本單位。除了病毒以外，所有生物都是由細胞構成的。細胞是地球上最基本的生命系統
生命系統的結構層次：細胞→組織→器官→系統(植物沒有系統)→個體→種群→群落→生態系統→生物圈
病毒的相關知識：
1、病毒(Virus)是一類沒有細胞結構的生物體。主要特徵：
①、個體微小，一般在10~30nm之間，大多數必須用電子顯微鏡才能看見;
②、僅具有一種類型的核酸，DNA或RNA，沒有含兩種核酸的病毒;
③、專營細胞內寄生生活;
④、結構簡單，一般由核酸(DNA或RNA)和蛋白質外殼所構成。
2、根據寄生的宿主不同，病毒可分為動物病毒、植物病毒和細菌病毒(即噬菌體)三大類。根據病毒所含核酸種類的不同分為DNA病毒和RNA病毒。
3、常見的病毒有：人類流感病毒(引起流行性感冒)、SARS病毒、人類免疫缺陷病毒(HIV)[引起艾滋病(AIDS)]、禽流感病毒、乙肝病毒、人類天花病毒、狂犬病毒、煙草花葉病毒等。
高中生物必修一蛋白質的知識4
蛋白質的化學結構、基本單位及其功能
蛋白質由C、H、O、N元素構成，有些含有P、S
基本單位：氨基酸約20種結構特點：每種氨基酸都至少含有一個氨基和一個羧基，並且都連結在同一個碳原子上。(不同點：R基不同)
氨基酸結構通式：(略)
肽鍵：氨基酸脫水縮合形成，-NH-CO-
有關計算:
脫水的個數=肽鍵個數=氨基酸個數n–鏈數m
蛋白質分子量=氨基酸分子量×氨基酸個數–脫去水分子的個數×18
蛋白質多樣性原因：氨基酸的種類、數目、排列順序不同;構成蛋白質多肽鏈數目、空間結構不同。
蛋白質的分子結構具有多樣性，決定蛋白質的功能具有多樣性。
功能：1、有些蛋白是構成細胞和生物體的重要物質2、催化作用，即酶3、運輸作用，如血紅蛋白運輸氧氣4、調節作用，如胰島素，生長激素5、免疫作用，如免疫球蛋白(抗體)
小結：一切生命活動都離不開蛋白質，蛋白質是生命活動的主要承擔者。
高中生物必修一蛋白質的知識點相關 文章 ：
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